Proteína de azufre de hierro

Las proteínas de azufre de hierro son proteínas caracterizadas por la presencia de racimos de azufre de hierro que contienen di - unido al sulfito, tri-, y centros de tetrairon en estados de la oxidación variables. Los racimos de azufre de hierro se encuentran en una variedad de metalloproteins, como el ferredoxins, así como NADH dehydrogenase, hydrogenases, Coenzima Q - cytochrome c reductase, Succinate - coenzima Q reductase y nitrogenase. Los racimos de azufre de hierro mejor se conocen por su papel en las reacciones de reducción de la oxidación del transporte de electrones mitochondrial. Tanto Complejo I como Complejo II de oxidative phosphorylation tienen racimos Fe-S múltiples. Tienen muchas otras funciones incluso la catálisis como ilustrado por aconitase, generación de radicales como ilustrado por enzimas dependientes del misil tierra-aire, y como donantes de azufre en la biosíntesis de ácido lipoic y biotin. Además algunas proteínas Fe-S regulan la expresión génica. Las proteínas de Fe-S son vulnerables para atacar por el óxido nítrico biogenic.

El predominio de estas proteínas en los caminos metabólicos de la mayor parte de organismos lleva a algunos científicos a teorizar que los compuestos de azufre de hierro tenían un papel significativo en el origen de la vida en la teoría del mundo de Azufre de hierro.

Adornos estructurales

En casi todas las proteínas Fe-S, los centros de Fe son tetrahedral y el terminal los ligands son centros de azufre thiolato de residuos cysteinyl. Los grupos del sulfito son dos - o tres coordinados. Tres clases distintas de racimos Fe-S con estos rasgos son más comunes.

Racimos de 2Fe-2S

El sistema polimetálico más simple, el racimo [FeS], es constituido por dos iones de hierro tendidos un puente por dos iones del sulfito y coordinó por cuatro cysteinyl ligands (en FeS ferredoxins) o por dos cysteines y dos histidines (en proteínas de Rieske). Las proteínas oxidadas contienen dos iones de Fe, mientras que las proteínas reducidas contienen un Fe y un ión de Fe. Estas especies existen en dos estados de la oxidación, (Fe) y FeFe.

Racimos de 4Fe-4S

Un adorno común presenta unos cuatro iones de hierro y cuatro iones del sulfito colocados en los vértices de una estructura del cubane-tipo. Los centros de Fe son coordinados típicamente adelante por cysteinyl ligands. Las proteínas de transferencia electrónica [FeS] ([FeS] ferredoxins) se pueden subdividir adelante en el potencial bajo (tipo bacteriano) y potencial alto (HiPIP) ferredoxins. Bajo - y potencial alto los ferredoxins son relacionados por el esquema redox siguiente:

En HiPIP, las lanzaderas del racimo entre [2Fe, 2Fe] (FeS) y [3Fe, Fe] (FeS). Los potenciales para este redox conectan la variedad de 0.4 a 0.1 V. En ferredoxins bacteriano, el par de estados de la oxidación es [Fe, 3Fe] (FeS) y [2Fe, 2Fe] (FeS). Los potenciales para este redox conectan la variedad de-0.3 a-0.7 V. Las dos familias de racimos 4Fe-4S comparten el estado de la oxidación de FeS. La diferencia en las parejas de redox se atribuye al nivel de la vinculación de hidrógeno, que fuertemente modifica el basicity del cysteinyl thiolate ligands. Una pareja de redox adicional, que todavía más reduce que ferredoxins bacteriano se implica en el nitrogenase.

Algunos racimos 4Fe-4S ligan substrates y así se clasifican como la enzima cofactors. En aconitase, el racimo Fe-S liga aconitate en el que centro de Fe que carece de un thiolate ligand. El racimo no se somete a redox, pero sirve de un catalizador de ácido de Lewis para convertir aconitate a isocitrate. En las enzimas del misil tierra-aire radical, el racimo liga y reduce S-adenosylmethionine para generar a un radical, que se implica en muchos biosyntheses.

Racimos de 3Fe-4S

También se conoce que las proteínas contienen [FeS] centros, que presentan un hierro menos que los corazones [FeS] más comunes. Tres iones del sulfito tienden un puente sobre dos iones de hierro cada uno, mientras el cuarto sulfito tiende un puente sobre tres iones de hierro. Sus estados de la oxidación formales pueden variar de [FeS] (forma todo-Fe) a [FeS] (forma todo-Fe). En varias proteínas de azufre de hierro, el racimo [FeS] puede ser reversiblemente convertido por oxidación y pérdida de un ión de hierro a un racimo [FeS]. P.ej, la forma inactiva de aconitase posee [FeS] y es activada por la adición de Fe y reductant.

Otros racimos Fe-S

Los sistemas polimetálicos más complejos son comunes. Los ejemplos incluyen tanto el 8Fe como el 7Fe racimos en nitrogenase. El monoóxido de carbón dehydrogenase y [FeFe]-hydrogenase también presenta racimos Fe-S extraños.

Biosíntesis

La biosíntesis de los racimos Fe-S se ha bien estudiado.

El biogenesis de racimos de azufre de hierro se ha estudiado el más extensivamente en las bacterias E. coli y A. vinelandii y levadura S. cerevisiae. Al menos tres sistemas biosynthetic diferentes se han identificado hasta ahora, a saber nif, suf, y sistemas isc, que se identificaron primero en bacterias. El sistema nif es responsable de los racimos en la enzima nitrogenase. El suf y los sistemas isc son más generales con las proteínas isc-relacionadas que están presente sólo en el reino animal. La levadura isc sistema es el mejor descrito. Varias proteínas constituyen la maquinaria biosynthetic vía el camino isc. El proceso ocurre en dos pasos principales:

(1) el racimo Fe/S se reúne en una proteína del andamio seguida de (2) transferencia del racimo preformado a las proteínas del recipiente.

El primer paso de este proceso ocurre en el cytoplasm de organismos prokaryotic o en el mitochondria de organismos eucarióticos. En los organismos más altos los racimos por lo tanto se transportan del mitochondrion para incorporarse en las enzimas extramitochondrial. Estos organismos también poseen un juego de proteínas implicadas en el transporte de racimos Fe/S y procesos de incorporación que no son homólogos a proteínas encontradas en sistemas prokaryotic.

Análogos sintéticos

Los análogos sintéticos de los racimos Fe-S que ocurren naturalmente fueron relatados primero por Holm y compañeros de trabajo. El tratamiento de sales de hierro con una mezcla de thiolates y sulfito se permite derivados como (el EtN) FeS (SCHPh)].

Véase también

Notas

Adelante lectura

Enlaces externos



Buscar